目前已知人体内有五类不同的抗体，或称免疫球蛋白：IgA、IgD、IgE、IgG、IgM；它们不仅生理角色不同，它们的结构亦不相同，以结构的角度来看，IgG抗体为特别被广泛研究的一类，可能是因为它们在成熟免疫反应中扮演着主要的角色，抗体的结构一般得知于X射线结晶图及免疫球蛋白基因序列研究，IgG抗体为一Y型构造蛋白，由两条重链和两条轻链以双硫键联结在一起，IgG分子可被拆分为两个区域：Fc及Fab区；Fc之命名主要是因为此部分通常最能被结晶化；而两个相同的Fab主要出现在每个IgG Y构造的末端部位，Fab区域的命名主要是因为此部份为IgG抗体结合区，Fab区含有一高度保留之氨基酸区域以及一高度变异氨基酸区称为Fv，这些变异序列形成六个蛋白圈环（或称补体决定区），它们聚集在Fab的末端形成一连续性高度变异表面，此区为负责外来抗原结合的区域。
为了在身体防御线中扮演其重要的角色，抗体的变异性必须极高，这是因为身体免疫系统每天要面对如此多的外来物质如：病毒、细菌、毒素等等，因此，抗体必须是多变的，才能应付大量无法预期及未知的可能性；透过复杂的基因重组过程，预估B细胞可产生约1 x 108到1 x 1010个结合位置不同的IgG抗体。
另一项抗体所需具备的条件就是特异性，为了区别自体与外来物，抗体必须具有高度的分子识别方法，此特异性来自于抗体结合的互补特性，抗体结合特性为抗体结合区的氨基酸与抗原间进行免疫协调反应的结果，藉由二十个氨基酸不同化学特性的优点，免疫系统能产生一系列抗体结合区，此区域可与任何形状、电位及厌水性的抗原结合；如今，抗体结合的互补特性已由X射线图证实，Fab间有许多的结晶构造及小分子亦已被分析出来。