一百年前,Paul Ehrlich提出:抗体可用来当作神奇的子弹用以瞄准及摧毁人类疾病,这项远景到了今天仍然被重视且继续发展着,主要是因为抗体结合了特异性及亲和性,以及启动相关免疫系统功能如:抗体及补体调节之细胞分解及抗体依赖性细胞毒性(ADCC)。而如今,一组由TSRI教授Richard Lerner博士所领导的研究人员发现:抗体具有一项催化能力,能催化单分子氧产生过氧化氢,此项将具有高度活性的单分子氧自生物体内移除的能力,使得抗体在身体防护功能表中又添上一笔。

 抗体精确锁定目标的能力使得它们成为用于导向杀死癌细胞及对抗感染性疾病的有利工具,它们可藉由结合及抑制或提升调节分子的方式控制免疫系统,因而治疗自体免疫性及发炎性疾病。

 抗体为大型的醣蛋白分子,主要由高等生物免疫系统B细胞所产生,又称为免疫球蛋白,大量的B细胞可辨识及结合会伤害生物体的外来抗原,一旦致病原进入血流中, B细胞便会产生特异性抗体,透过血流追踪并结合入侵者,并使它们被其他免疫系统成分摧毁;生物体可产生数百万种不同的抗体,每一种抗体都被设计去结合一种表面抗原决定位(epitope)。

 人体内最常见的抗体为IgG,它的形状类似大写的英文字母‘Y’,它含有四条蛋白链:两条相同的长链(重链)及两条相同的短链(轻链),两条重链在Y的骨干部位呈平行,到了上面部位就分开形成Y字的两条臂,这两条臂极具弹性,每条臂都有一条短链平行于其上;每条重链都可分为四的区域:一多变区及三个不变区,轻链则只由一多变区及一不变区组成。其他抗体种类有IgE、IgD、IgA及IgM,它们通常链的数目不同或不变区的数目不同,有时是多了一J链。IgG的多变区即为其抗原结合位置,抗原结合区中与抗原决定位(epitope)结合的点又称为互补决定区(CDRs),每条臂上有六个CDRs,三个在重链上,三个则在轻链上;抗体与抗原间的作用就好像钥与锁,抗体就像锁,而抗原则为开锁的钥。

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