其实，除了CJD外，Prion蛋白引起的疾病还包括人类的Kuru症、致死性家族失眠症、GSS病（Gerstman-Straussler-Scheinker syndrome）及牛海绵状脑病（bovine spongiform encephalopathy, BSE）即俗称的疯 牛病，羊、猫或其它动物的瘙痒症等。这些疾病均以传染性和家族性的中枢神经系统以慢性海绵状退行性病变为特征。
与一般病原体不同的是，Prion蛋白是人类及动物细胞内的正常成分。正常人Prion蛋白的基因位于第20号染色体的短臂上。Prion之所以为病原体，在于Prion蛋白存在着两种形式。一种为生理形是的，记做PrPc;；另一种形式为病理形式的，记做PrPsc，两者在结构上有所不同。PrPc a螺旋高达42％，b片状结构仅为3％。而PrPsc的蛋白骨架则以b片状结构占43％。前者对蛋白酵素敏感，后者则较不易被蛋白酵素分解。
人类Prion蛋白引起的疾病约15％的患者为遗传性的，其余为散发性及医源性的。遗传性患者Prion蛋白基因均有单一核酸的突变，这种突变体所制造的Prion蛋白在结构上不能形成稳定的a螺旋结构，它们是使这些患者发病的原因。有趣的是，散发性传染的病人Prion蛋白基因并无异常。
PrPc 主要是在中枢神经系统扩增的。在某种细胞因子的协助下，PrPsc 可诱导PrPc 发生变构，成为致病性的PrPsc，即PrPc 的转变是在翻译成蛋白质后的修饰阶段。
PrPsc诱发PrPc成为致病因子的机制虽不清楚，但已发现PrPc一旦转变成PrPsc，PrPsc的数目就会呈指数增长，沉积在神经元内的lysosome中。神经细胞因充满了PrPsc及amyloid的lysosome崩解而被损害及死亡。此时，脑组织出现许多小孔形如海绵。PrPsc释出后再侵袭其它细胞。
由于PrPc为正常细胞的成分之一，宿主的特异性免疫系统对它表现为天然的耐受状态，既无体液免疫反应也无细胞免疫反应发生。值得注意的是尽管PrPc在脑以外的组织都有不同水平的表现，但并未发现Prion蛋白在神经组织系统及外周淋巴器官以外的组织具有感染性的情况。淋巴器官是PrPsc感染后首先扩增的地方，然后扩散至神经系统。这时，机体的正常免疫功能并不受影响。一个可能的原因是PrPsc不易被蛋白酵素水解的性质使得它可以逃避被抗原呈现细胞process为小的peptide形式而引起免疫反应。
Prion蛋白诱发成PrPsc是以同种或序列相近的种属为优先的，异种间则较不易产生。至于疯牛病是否可传染给人，有些学者认为人与牛的Prion蛋白有30个以上的胺基酸差别，传染的可能性较小。但对于少数大量接触传染源者也不能排除被感然的可能性。如有报告指出在英国就有两名饲养过疯牛病牛的饲养员死于CJD。
Prion蛋白从发现至今已二十几年了，仅管对于CJD病原体的任研究及相关机制的探讨尚在进行中，但Prusiner在发现Prion蛋白，并证明它们在CJD、羊瘙养症、疯牛病致病过程中所扮演角色的研究上所做出的杰出贡献，使他获得了1997年度的诺贝尔医学奖。